Test sanguin pour les enzymes

L'un des principaux tissus du corps humain - le sang - ne contient pas que des cellules, des nutriments et des gaz. Il contient également une quantité importante d’accélérateurs biologiques de réactions chimiques - enzymes ou enzymes. Les manières de leur pénétration dans le sang, en tant que but de la présence à cet endroit, sont différentes. Certains d’entre eux participent aux travaux du système fibrinolytique, détruisant les caillots sanguins sporadiquement et surveillant la perméabilité des vaisseaux sanguins. D'autres, au contraire, stimulent une série de réactions de formation de fibrine et de formation de caillots sanguins. Il existe également d'autres enzymes du sang avec différentes tâches et fonctions.

Cependant, il existe une classe d’enzymes qui ne remplissent pas de fonctions spéciales dans le sang et s’y rendent principalement par accident - lorsque les cellules se décomposent. Le contenu de ces substances biologiquement actives dans le sang est négligeable, mais il dépend fortement du taux de décomposition des structures cellulaires. Par conséquent, dans certaines conditions pathologiques impliquant la destruction de tissus, une quantité énorme de telles enzymes peut pénétrer dans le sang, ce qui peut être détecté par des méthodes d'analyse biochimiques. Ceci constitue la base du diagnostic des maladies en fonction du niveau des différentes enzymes plasmatiques.

Dans les cellules du corps humain, il existe des dizaines voire des centaines de composés similaires de nature protéique - leur nombre varie selon les tissus. Cependant, seuls certains d'entre eux ont une valeur diagnostique spéciale lorsqu’il pénètre dans le sang:

• Aspartate aminotransférase (AST);
• Alanine aminotransférase (ALT);
• Phosphatase alcaline (phosphatase alcaline);
• La gamma-glutamyltransférase (GGT);
• Lipase sérique;
• Sérum d'amylase;
• Lactate déshydrogénase et ses fractions.

L’importance des indicateurs de niveau de données de l’enzyme est si précieuse pour le diagnostic de nombreuses pathologies que certaines d’entre elles (AST, ALT, phosphatase alcaline, GGT) ont été incluses dans la liste des critères déterminés dans le cadre d’un test sanguin biochimique général. Fondamentalement, leur niveau est utilisé pour juger de l'état d'organes tels que le foie, le cœur (myocarde), le pancréas et le système osseux.

Les enzymes restantes - lipase et amylase sanguines, ainsi que la lactate déshydrogénase sont moins souvent définies et des méthodes spéciales d'analyse biochimique sont utilisées à cet effet. Souvent, leur absence dans la liste des indicateurs de la recherche biochimique s’explique par une valeur diagnostique et informative plus faible, ce qui n’est pas tout à fait vrai. Ainsi, le niveau de lipase et d'amylase reflète très précisément l'état du pancréas - cependant, dans d'autres états, déterminer le nombre de ces enzymes dans le sang est spécifique et imprécis. Par conséquent, la portée étroite de l'interprétation des résultats de cette mesure et la rend moins appropriée dans l'étude générale de l'organisme.

En ce qui concerne la lactate déshydrogénase et ses fractions, l'analyse antérieure de ces enzymes était très populaire parmi les cardiologues, car elle caractérisait de manière assez précise le degré de lésion du myocarde. Cependant, à notre époque, un autre marqueur de cet état est apparu - la troponine. Mais l’analyse de la troponine est une méthode de recherche assez coûteuse, elle n’est utilisée que si le dommage myocardique est confirmé - et pour cela, dans le cadre du diagnostic différentiel, la définition du niveau de LDH est utilisée. Dans d'autres domaines, une méthode de diagnostic similaire est également utilisée activement - en oncologie, en thérapie générale et en néphrologie. Cependant, comme dans le cas de la lipase et de l’amylase sériques, une telle étude ne permet de déterminer qu’une petite liste de pathologies, ce qui rend difficile son utilisation dans le cadre d’une analyse générale.

Comment se préparer à l'étude

En règle générale, l'étroitesse des "fenêtres" de diagnostic de ces indicateurs contribue rarement à leur nomination simultanée - seule l'analyse de l'amylase et de la lipase sanguine est souvent effectuée conjointement pour déterminer l'état du pancréas. L'étude du taux de LDH est souvent réalisée séparément de tous. Mais dans certains cas, il peut nommer le soi-disant "analyse des enzymes" du peuple, qui détermine le nombre de toutes les enzymes sanguines significatives, y compris celles incluses dans la liste des indicateurs de l'analyse biochimique.

Dans le sang humain, pratiquement toutes les enzymes, quelle que soit leur condition, en contiennent très peu, ce qui complique leur détection et leur quantification. Par conséquent, pour une telle méthode de diagnostic, une quantité de sang relativement importante est nécessaire - le sang du doigt ne sera pas suffisant. Par conséquent, le sang veineux est prélevé dans la veine cubitale à raison de 10 à 15 ml.

Peu importe que le sang soit donné pour déterminer toutes les enzymes ou qu'un seul d'entre eux, la préparation de cette recherche n'est pas très différente de la liste de base des exigences. Un jour avant le prélèvement de sang, il est nécessaire d’exclure de l’alimentation de l’alcool les substances psychoactives (caféine), ainsi que les aliments lourds et junk food - plats salés, frits et trop épicés. Il est nécessaire d'éviter une augmentation du stress émotionnel et physique. Le sang est remis le matin, toujours à jeun. En outre, lorsque vous prenez un médicament, vous devez en informer le médecin traitant. Dans le cadre de telles études biochimiques, la moindre influence extérieure peut modifier considérablement le résultat de l'analyse et, par conséquent, son interprétation.

Les résultats de l'étude et leur interprétation

À l'aide de diverses techniques biochimiques fines, la quantité ou l'activité de chaque enzyme souhaitée est déterminée. Les assistants de laboratoire enregistrent les résultats obtenus dans le formulaire d'analyse, après quoi le médecin peut les transcrire. Dans le contexte d'une santé optimale, les résultats d'une telle méthode de diagnostic sont les suivants:

En règle générale, un tel test hormonal est effectué après un test sanguin biochimique général. Sur la base de ses résultats, le système ou l'organe le plus affecté par le processus pathologique est déterminé. Et déjà pour clarifier l’état du système affecté ou obtenir un diagnostic plus précis, une analyse de raffinement est effectuée pour ces enzymes sanguines. Ainsi, une indication d'une lésion prédominante du pancréas fournit une base pour déterminer le niveau de lipase et d'amylase, du système musculaire, du cœur, du tissu conjonctif - lactate déshydrogénase et de ses fractions. Ce dernier est également activement utilisé dans le diagnostic différentiel de nombreuses pathologies (principalement dans la poitrine). De plus, l'analyse de ces enzymes vous permet de contrôler l'évolution et l'efficacité du traitement d'une maladie.

Caractéristiques des résultats de l'étude chez les enfants et les femmes enceintes

Comme on le sait, l'organisme de l'enfant diffère de l'adulte non seulement par sa taille, mais aussi par l'évolution de certains processus biochimiques. Cela impose invariablement une certaine trace aux résultats des analyses biochimiques fines, y compris l’étude du niveau des enzymes sanguines.

Par exemple, parmi les composés énumérés ci-dessus, seules l'amylase et la lactate déshydrogénase totale correspondent à la norme d'un adulte chez les enfants. La quantité de lipides et de fractions de LDH chez les enfants diffère nettement des indicateurs «adultes» et change de façon dynamique pendant la croissance:

La quantité de lipase dans le sang est relativement faible dans le sang du nouveau-né, mais diminue encore plus au cours de la première année de vie. Une observation importante est le fait que la plupart de cette enzyme chez les nourrissons est produite dans l'estomac (et non dans le pancréas, comme chez l'adulte). Par conséquent, le dépassement de la limite supérieure de cet indicateur peut indiquer la pathologie de cet organe. Une forte croissance se produit pendant la puberté, atteignant progressivement l'âge adulte.

Des fractions ou des fragments de l'enzyme lactate déshydrogénase dans le sang d'un nourrisson sont présents en quantités importantes en raison des caractéristiques du métabolisme de l'enfant. En cours de croissance, le métabolisme se restructure progressivement, ce qui conduit à une lente diminution du niveau de cet indicateur. Après la fin de la puberté, le niveau des fractions de LDH correspond à celui d'un adulte.

Chez les femmes enceintes, on observe une augmentation d’environ 15-20% de toutes les enzymes plasmatiques. Souvent, cette augmentation ne dépasse même pas la norme physiologique. Cependant, dans cette position, une femme a des risques supplémentaires d’augmenter la quantité de ces enzymes dans le sang. Ainsi, une poussée d'amylase est observée avec des complications telles que la grossesse tubaire (avec une rupture de tuyau). La lactate déshydrogénase totale augmente en cas d'éclampsie.

Brève description des indicateurs

La lipase est une substance protéinique biologiquement active capable de dégrader les graisses. Une étude plus détaillée montre que sous le nom commun de «lipase», il existe des dizaines, voire des centaines d'enzymes différentes qui détruisent un type spécifique de lipides. La plupart d'entre eux sont produits dans le pancréas. De là, ils pénètrent également dans la circulation sanguine, mais cela nécessite soit une destruction massive des cellules pancréatiques, soit une stagnation du suc pancréatique avec le développement de son absorption. Tous deux surviennent dans diverses lésions du pancréas, une augmentation du niveau de lipase témoigne presque toujours de sa défaite et les chiffres d'excès de la norme traduisent l'étendue des dommages causés aux cellules de la glande.

L'amylase est également une enzyme dégradante ou hydrolytique, ainsi qu'une lipase. Mais il décompose les glucides protégés, tels que l'amidon. Il est également utilisé comme marqueur de lésions du pancréas, mais de manière moins spécifique à cet égard. La raison en est que l’amylase est formée non seulement en elle, mais également dans d’autres glandes et tissus, tels que le foie ou les glandes salivaires. Par conséquent, avec la parotidite (oreillons) et d'autres maladies des glandes salivaires, on peut également observer une augmentation du taux de cette enzyme dans le sang. En raison de la spécificité réduite dans l'évaluation de l'état du système pancréatique, le taux d'amylase est déterminé en même temps que la quantité de lipase dans le plasma sanguin.

La lactate déshydrogénase (LDH) est une enzyme biologiquement importante. Elle constitue une sorte de pont entre le glucose sans oxygène et le dédoublement du glucose par l’oxygène. Le produit du premier procédé est l’acide lactique ou le lactate, mais au cours du second, il se décompose en dioxyde de carbone et en eau. Mais le processus à l'oxygène n'aurait pas été possible sans une enzyme qui convertit l'acide lactique en pyruvique (pyruvate), c'est-à-dire sans LDH.

Pour cette raison, cette enzyme est présente non seulement dans tous les organes et tissus du corps humain, mais également dans toutes les cellules vivantes de la Terre.

Le but principal de l’analyse visant à déterminer le niveau de LDH et de ses fractions est le diagnostic différentiel des douleurs thoraciques (afin de distinguer les maladies cardiaques des maladies du médiastin, des poumons ou de la plèvre), de déterminer l’étendue des lésions aux tissus conjonctif et musculaire, d’évaluer l’évolution et l’efficacité du traitement de certaines tumeurs malignes.

La détermination du niveau d'enzymes dans le sang nous permet d'évaluer l'état du corps à un niveau aussi subtil, lorsque la pathologie en développement ne se manifeste pas par des symptômes ou des modifications de méthodes de diagnostic moins sensibles (analyse générale du sang et de l'urine, radiographie). Grâce à cette méthode, les médecins sont sur le point de traiter la maladie avant qu'elle ne survienne. Cependant, le traitement tardif des patients et la durée des études biochimiques donnent souvent à penser que ce type de diagnostic précis n’est utilisé que pour la confirmation finale du diagnostic clinique.

Test sanguin pour les enzymes

Les tests sanguins pour les enzymes sont la partie principale des méthodes d'établissement de pathologies et de maladies, basées sur la détermination du degré d'activité enzymatique. Ces études sont menées sous la direction claire de la science appelée enzimodiagnostika. Un groupe distinct parmi les méthodes de cette science est le diagnostic de diverses enzymes immunitaires.

L'essence de cette méthode réside dans l'introduction d'anticorps dans le corps humain qui, par des liaisons chimiques, se lient à l'enzyme, forment un antigène avec l'anticorps, puis sont facilement détectés dans les fluides biologiques. Cette méthode contribue à la détermination qualitative et quantitative de la présence de certaines enzymes dans le corps. La tâche principale de l’enzymologie est de déterminer les foyers où se concentre la quantité pathologique d’enzymes. Cet endroit est la maladie dans le corps.

Il existe également un certain nombre d'enzymes trop actives en présence de cellules mortes. Ces enzymes sont des substances nécrotiques qui réagissent de manière aiguë à la présence de lésions des tissus et des organes. Une autre analyse des enzymes comprend un test qui révèle un changement dans l'activité normale de ces substances, ce qui indique des troubles du fonctionnement des organes ou de leurs systèmes.

Lors du diagnostic et de la détection d'un dysfonctionnement enzymatique ou d'anomalies, il est nécessaire de faire immédiatement appel à des spécialistes et de commencer le traitement.

Les principales enzymes vitales sont l’amylase, la lipase, la lactate déshydrogénase, l’alanine aminotransférase, l’aspartate aminotransférase, la phosphatase alcaline. Les tests sur toutes les enzymes énumérées ci-dessus sont effectués le matin à jeun. Pour le diagnostic, un échantillon de sang est prélevé dans une veine ou dans les premières urines du matin. Ces enzymes produisent différentes glandes endocrines de notre corps.

Les écarts par rapport à la norme sont reconnus à l'aide de transcriptions de laboratoire spéciales pendant 1-2 semaines. En cas de rechute et de douleur aiguë, des tests sont effectués à tout moment de la journée, les résultats sont annoncés en quelques heures en cas d'urgence. En cas d'obtention des résultats du test, vous devez contacter immédiatement un spécialiste.

Diagnostic de l'activité de l'amylase

Nous devons commencer par l'amylase du sang, qui est produite par le pancréas et contribue au cours rapide des processus digestifs. La fonction principale de l'amylase est la séparation de l'amidon ou du glycogène avec la formation du produit de réaction final, le glucose. Le plus commun en raison de son activité est devenu alpha-amylase.

Les indicateurs normaux d’amylase dans le corps humain sont:
• dans le sang de 16-30 microns katal / l-
• dans l'urine 28-100 microns katal / l

Les chiffres relatifs à l'activité de l'amylase montrent un certain nombre de pathologies du pancréas et diverses formes de pancréatite. Avec de faibles taux d'amylase dans l'urine et le sang, le patient peut être diagnostiqué avec une fibrose kystique ou une attaque de pancréatite différée. L’augmentation des indices d’amylase indique une intoxication grave à l’alcool, des oreillons, une grossesse extra-utérine, une exacerbation de pancréatite, des calculs et des tumeurs du pancréas.

Et l'augmentation de l'amylase dans l'urine annonce une cholécystite, une appendicite, une pancréatite ou un ulcère du tractus gastro-intestinal.

Retour au diagnostic d'activité lipase

La lipase est une enzyme impliquée dans la transformation des graisses. Cette enzyme n’est active qu’en présence de coenzyme coli et d’acides biliaires. Dans le développement de la lipase, le corps utilise le pancréas, les cellules sanguines façonnées - les leucocytes et les poumons. Les indicateurs normaux d'activité lipase dans le sang sont compris entre 13 et 60 U / ml. Le test de la lipase est plus spécifique que celui de l’amylase. L’hypersensibilité de la lipase dans le sang indique une cholestase, des ulcères, un diabète, une cholécystite, l’obésité et la goutte. La lipase contenant l’hypase parle de diverses tumeurs, affectant principalement le pancréas, la malnutrition ou la triglycéridémie.

Retour au diagnostic d'activité de la lactate déshydrogénase

La lactate déshydrogénase se situe principalement dans le cœur, les cellules des tissus musculaires, le foie, la rate, les reins et le pancréas. La lactate déshydrogénase manifeste son activité avec les ions zinc et le nucléotide nicotine-amidadénendine. La lactate déshydrogénase convertit l'acide lactique en acide pyruvique.

Chez l'homme, il existe 5 fractions de cette enzyme. C'est par la présence d'une ou d'une jeune espèce que des maladies sont diagnostiquées.

Par exemple, avec une augmentation de la lactate déshydrogénase 1, un infarctus du myocarde peut être diagnostiqué, et en identifiant la forte activité des fractions 4 et 5, une hépatite peut être identifiée. La norme de lactate déshydrogénase dans le corps d'un adulte est de 140-350 U / l et de 400 à 700 U / l chez le nouveau-né. Les causes d'une augmentation de la lactate déshydrogénase dans l'organisme peuvent être considérées comme un infarctus du myocarde, une cirrhose du foie, des tumeurs, une leucémie, une pancréatite, une maladie rénale, une anémie et une hépatite.

Retour au diagnostic de l'activité de l'alanine aminotransférase et de l'aspartate aminotransférase

L'alanine aminotransférase est une enzyme qui favorise le mouvement des acides aminés d'une molécule à une autre. Cette enzyme agit en présence de vitamine B6 et est synthétisée principalement dans les cellules des reins, du foie, des muscles, du cœur et du pancréas. Il en résulte que le contenu de cette enzyme dans le sang est égal à zéro. La teneur normale de cette enzyme chez l'homme atteint jusqu'à 40 U / l et chez la femme jusqu'à 32 U / l.

Une teneur élevée en alanine aminotransférase indique une cirrhose, une jaunisse, un cancer du foie, des brûlures, une crise cardiaque et une hépatite. Une activité réduite suggère une cirrhose et une nécrose du foie.

Selon Aspartate Aminotransferase, la vitamine B6 agit également par paires. L'aspartate aminotransférase se trouve principalement dans les mitochondries et le cytoplasme des cellules. Le contenu normal de cette enzyme est le suivant: chez l’homme 15-31 U / l et chez la femme 20-40 U / l.

L'aspartate aminotransférase est accrue en cas d'hépatite, d'alcoolisme, de mononucléose, de cancer du foie, de cirrhose, de cholestase et d'infarctus du myocarde. De plus, une augmentation de l'activité de cette enzyme provoque des brûlures, des coups de chaleur, des blessures, des intoxications et une diminution des dommages au foie et de la carence en vitamine B6.

Retour au diagnostic d'activité de la phosphatase alcaline

La phosphatase alcaline est une enzyme des membranes cellulaires qui se trouvent principalement dans les voies biliaires. Cette enzyme joue un rôle essentiel dans l'échange d'acide phosphorique. Il se présente sous différentes formes: placentaire, non spécifique et intestinale. L'acide alcalin aide à diagnostiquer le surdosage en vitamine C, les carences en calcium et en phosphore, les maladies des voies biliaires et du foie, les troubles du pancréas et les maladies des os.

Le contenu normal de cette enzyme dans le corps humain est le suivant: chez l’adulte, entre 30 et 90 U / l, chez l’adolescent avec 400 U / l ou moins, et chez la femme enceinte jusqu’à 250 U / l. Une augmentation de la phosphatase de luphine indique une hyperthyroïdie, des maladies du sang, du rachitisme, une jaunisse, des tumeurs des os et des maladies du foie, des reins et des poumons. Une faible activité de la phosphatase alcaline indique une anémie, un manque de substances bénéfiques, une hyperthyroïdie et une altération des os du squelette.

N'oubliez pas que ces tests sont pris à jeun avec un certain régime alimentaire pendant 24 heures avant de vous rendre à l'hôpital, ce qui correspond à l'absence d'aliments gras, épicés et frits dans le régime alimentaire.

En cas de divergences après la réception des résultats décodés, vous devez immédiatement consulter un médecin.

Analyse biochimique du sang, enzymes du sang. Amylase, lipase, ALT, AST, lactate déshydrogénase, phosphatase alcaline - augmentation, diminution. Causes des violations, analyse de décodage.

Le site fournit des informations de base. Un diagnostic et un traitement adéquats de la maladie sont possibles sous la surveillance d'un médecin consciencieux.

Dans l'analyse biochimique du sang souvent utilisé pour déterminer l'activité des enzymes. Que sont les enzymes? Une enzyme est une molécule de protéine qui accélère le flux de réactions biochimiques dans le corps humain. Le terme enzyme est synonyme d'enzyme. Actuellement, ces deux termes sont utilisés dans le même sens que des synonymes. Cependant, la science qui étudie les propriétés, la structure et les fonctions des enzymes s'appelle Enzymologie.

Considérez ce qui constitue cette structure complexe - l’enzyme. L'enzyme est constituée de deux parties: la partie protéique réelle et le centre actif de l'enzyme. La partie protéique s'appelle l'apoferment et le centre actif s'appelle la coenzyme. La molécule entière de l'enzyme, c'est-à-dire l'apoenzyme et le coenzyme, s'appelle l'holoenzyme. L'apoferment est toujours représenté exclusivement par la protéine de la structure tertiaire. La structure tertiaire signifie qu'une chaîne linéaire d'acides aminés est transformée en une structure de configuration spatiale complexe. La coenzyme peut être représentée par des substances organiques (vitamines B6, B1, B12, flavine, hème, etc.) ou inorganiques (ions métalliques - Cu, Co, Zn, etc.). En réalité, l'accélération de la réaction biochimique est produite par la coenzyme.

Qu'est-ce qu'une enzyme? Comment fonctionnent les enzymes?

La substance sur laquelle agit l'enzyme s'appelle le substrat et la substance obtenue à la suite de la réaction s'appelle le produit. Souvent, les noms des enzymes sont formés en ajoutant la fin au nom du substrat. Par exemple, la succinate déshydrogénase divise le succinate (acide succinique), la lactate déshydrogénase divise le lactate (acide lactique), etc. Les enzymes sont divisées en plusieurs types en fonction du type de réaction qu’elles accélèrent. Par exemple, les déshydrogénases effectuent l'oxydation ou la réduction, les hydrolases effectuent le clivage d'une liaison chimique (trypsine, pepsine - enzymes digestives), etc.

Chaque enzyme n'accélère qu'une seule réaction spécifique et fonctionne dans certaines conditions (température, acidité du milieu). L'enzyme a une affinité pour son substrat, c'est-à-dire ne peut fonctionner qu'avec cette substance. La reconnaissance de "leur" substrat est assurée par l'apoenzyme C'est-à-dire que le processus de l'enzyme peut être représenté comme suit: l'apoenzyme reconnaît le substrat et le coenzyme accélère la réaction de la substance reconnue. Ce principe d’interaction a été appelé récepteur-ligand ou interaction sur la base du principe de la serrure à clé, c’est-à-dire qu’une clé individuelle s’adapte à une serrure et un substrat individuel s’ajuste à l’enzyme.

Amylase de sang

L'amylase est produite par le pancréas et intervient dans la dégradation de l'amidon et du glycogène en glucose. L'amylase est l'une des enzymes impliquées dans la digestion. La plus forte teneur en amylase est déterminée dans le pancréas et les glandes salivaires.

Il existe plusieurs types d'amylase - α-amylase, β-amylase, y-amylase, dont la définition de l'activité de l'a-amylase est la plus courante. La concentration de ce type d'amylase est déterminée dans le sang en laboratoire.

Le sang humain contient deux types d'α-amylase - le type P et le type S. 65% de l'α-amylase de type P sont présents dans l'urine et jusqu'à 60% dans le sang, ils sont de type S. Dans les études biochimiques, l’a-amylase urinaire de type P est appelée diastasis, pour éviter toute confusion.

L'activité de l'α-amylase dans l'urine est 10 fois supérieure à l'activité de l'α-amylase dans le sang. La détermination de l'activité de l'α-amylase et de la diastase est utilisée pour diagnostiquer la pancréatite et certaines autres maladies du pancréas. Dans la pancréatite chronique et subaiguë, la détermination de l'activité de l'a-amylase dans le suc duodénal est utilisée.

Enzymes du sang

Les enzymes sont des protéines qui jouent un rôle de catalyseur dans toutes les réactions biochimiques du corps.

La plupart des enzymes sont à l'intérieur des cellules et ne sont libérées dans le sang que lorsqu'elles sont endommagées et détruites. La diminution de la concentration de catalyseurs protéiques se produit généralement en violation de leur formation. Certains d'entre eux se trouvent dans un organe particulier en quantité beaucoup plus grande que dans d'autres - il s'agit d'enzymes spécifiques à un organe. Une augmentation de leur activité dans le sang indique clairement une lésion d'un organe particulier. Ce changement survient plus tôt que les autres signes de la maladie, ce qui en fait un outil de diagnostic très délicat et précis.

Parmi ces enzymes: α-amylase, alanine aminotransférase (AlAT), aspartate aminotransférase (AcAT), gamma-glutamyltransférase (γ-GTP), glucose-6-phosphate déshydrogénase (G-6-FDG), créine phosphorinase-6 lipase, pepsine, phosphatase alcaline (phosphatase alcaline), phosphatase acide (KF).

L'a-amylase est impliquée dans la dégradation de l'amidon, du glycogène et de certains autres glucides en mono- et disaccharides (maltose, glucose). Il est riche en salivaires et pancréas. L'activité de l'α-amylase dans le sang se modifie sous l'influence de l'apport alimentaire: pendant le jour, elle est supérieure à celle du soir.

L'activité augmente avec:

• pancréatite aiguë et exacerbation des maladies chroniques;
• les oreillons;
• Maladies «chirurgicales» causées par des lésions des organes abdominaux (appendicite, péritonite, etc.);
• acidose diabétique;
• après avoir pris de l'alcool, administré de l'adrénaline, des corticostéroïdes, des narcotiques, de la tétracycline;
• intoxication au méthanol.

Une diminution est constatée lorsque:

• atrophie et fibrose du pancréas;
• thyrotoxicose;
• infarctus du myocarde.

Aminotransférases (AlAT et AsAT)

L'ALAT se trouve principalement dans le foie.

L'activité augmente avec:

• hépatite virale;
• lésions hépatiques toxiques;
• mononucléose infectieuse;
• la cholestase;
• cirrhose du foie;
• infarctus du myocarde compliqué;
• traitement des patients avec de fortes doses de salicylates, fibrates.

AsAT est présent dans le myocarde et le tissu musculaire squelettique.

Son activité augmente avec:

• la dystrophie musculaire;
• infarctus du myocarde (4 à 6 heures après une crise douloureuse avec une concentration maximale pendant 3 à 5 jours);
• angine sévère, tachyarythmie;
• maladie cardiaque rhumatismale aiguë;
• thrombose de l'artère pulmonaire;
• lésions hépatiques toxiques;
• mononucléose infectieuse;
• cholangite;
• intoxication aiguë à l'alcool;
• pancréatite aiguë;
• infections amiboïdes.

La réduction de l'AST et de l'ALAT dans le sérum se produit lors de lésions hépatiques graves, lorsque le nombre de cellules synthétisant ces enzymes diminue (nécrose étendue, cirrhose).

Lactate déshydrogénase (LDH) - accélère la conversion de l’acide lactique en pyruvique et inversement. Est une enzyme intracellulaire qui se trouve dans les reins, le foie, le coeur, les muscles squelettiques, les globules rouges. Les tissus contiennent 5 isoenzymes LDH.

Une augmentation de l'activité de LDG-1 ou du rapport LDH-1 / LDG-2 est notée avec:

infarctus du myocarde; anémie mégablastique; maladie rénale.

LDH-5 augmente dans de nombreuses maladies du foie; dommages aux muscles squelettiques; cancer

LDG-3 pour la thrombose, l’embolie pulmonaire; maladies rénales, insuffisance cardiopulmonaire.

LDH-4 et 5 augmente en violation de la circulation sanguine, ce qui est associé à une insuffisance cardiaque, des lésions du parenchyme hépatique, des lésions aux muscles squelettiques.

Créatine phosphokinase (CPK) - participe aux réactions de la production d'énergie et est contenue en grande quantité dans le coeur et les muscles squelettiques. Le plus souvent, l’analyse de cette protéine est réalisée avec infarctus du myocarde, puisque il est très sensible et spécifique.

Une augmentation de l'activité de la créatine kinase dans le sang est constatée lorsque:

• infarctus du myocarde (le signe diagnostique le plus important);
• arythmies cardiaques, dystrophie musculaire progressive;
• après un effort physique intense, avec une tension musculaire (course);
• injections intramusculaires de drogues (en particulier narcotiques et analgésiques);
• fonction thyroïdienne réduite (hypothyroïdie);
• violation de la circulation cérébrale, accident vasculaire cérébral;
• intoxication alcoolique aiguë;
• la schizophrénie, la psychose maniaco-dépressive, l'épilepsie;
• blessures à la tête.

Diminution avec thyréotoxicose.

La lipase (pancréatique) est synthétisée par le pancréas et participe à la dégradation des graisses neutres. Son évolution dans les maladies du pancréas est similaire à celle de l'α-amylase, mais la détermination simultanée de ces enzymes permet de diagnostiquer une lésion du pancréas avec un tonus allant jusqu'à 98%.

Phosphatase alcaline (phosphatase alcaline) - participe au métabolisme des minéraux (phosphore-calcium), mais présente une activité maximale en milieu alcalin. Contenue en grande quantité dans les parois des canaux biliaires du foie, des os, de la muqueuse intestinale, du placenta et des reins. Cette protéine est un marqueur biochimique du métabolisme du calcium et du phosphore dans le tissu osseux, un test de dépistage de l'ostéoporose.

L’augmentation de la phosphatase alcaline est observée lorsque

• maladies du foie accompagnées de cholestase;
• jaunisse obstructive;
• maladies osseuses malignes, ostéomalacie;
• rahite;
• mononucléose infectieuse;
• goitre toxique diffus, sclérodermie limitée;
• cancer hépatoduodénal, cirrhose du foie.

La diminution est constatée lorsque:

• fonction thyroïdienne réduite (hypothyroïdie);
• ostéoporose sénile;
• anémie sévère;
• zinge, hypovitaminose C et D.

Phosphatase acide (CF) - intervient dans les réactions d'échange des ions acide phosphorique. Le contenu le plus important se trouve dans la prostate, utilisée comme indicateur très sensible et spécifique de sa pathologie. Également trouvé dans les globules rouges, les plaquettes, les reins, la rate.

On observe une activité accrue du CP dans le cancer de la prostate, les maladies rénales, le système hépatobiliaire, les rhumatismes, la pneumonie, la bronchite, l’anémie mégaloblastique, l’ostéoporose, etc. Des résultats faussement positifs peuvent être observés au cours du cathétérisme de la vessie, de l’examen et de la biopsie de la prostate. après ces manipulations.

Une diminution du KF a été détectée au cours de la thrombocytopénie.

La gamma-glutamyltransférase (γ-GTP), impliquée dans la transformation des acides aminés et des peptides, est utilisée pour diagnostiquer les maladies du foie et des voies biliaires.

Une augmentation de la GGT est observée dans l'hépatite aiguë et l'exacerbation du coma hépatique chronique, de la jaunisse obstructive et de l'intoxication aiguë. Avec une activité γ-GTP normale, le risque de maladie hépatique est très faible.

La glucose-6-phosphate déshydrogénase (G-6-FDG) participe au processus d’oxydation du glucose. Il est principalement utilisé pour détecter des maladies héréditaires associées à une déficience de ce catalyseur protéique, dont l'absence entraîne une hémolyse.

La pepsine est la principale enzyme du suc gastrique, sécrétée sous forme de pepsinogène.

On note une augmentation de son niveau avec augmentation de la sécrétion de suc gastrique, épaississement des parois de l'estomac, ulcère duodénal, tumeur pancréatique.

Une diminution du pepsinogène est observée dans les gastrites atrophiques, les tumeurs de l'estomac et la maladie d'Addison.